Una nueva era de uso de Síntesis De Péptidos

 

La síntesis de péptidos implica la unión de cadenas de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. La disciplina de la química orgánica cubre este tipo de procedimiento. El proceso biológico de síntesis de proteínas a partir de cadenas polipeptídicas se conoce como biosíntesis de proteínas (proteínas).

Como resultado del avance de la síntesis de péptidos, los péptidos sintéticos se emplean actualmente en una amplia variedad de campos de estudio y práctica. El análisis de la función de proteínas, los anticuerpos específicos de epítopos contra las proteínas patógenas y la identificación y caracterización de proteínas son ejemplos de este tipo de aplicaciones. Los péptidos sintéticos pueden usarse para estudiar enzimas de señalización celular como quinasas y proteasas, en particular con el objetivo de aprender acerca de las interacciones enzima-sustrato.

Síntesis de péptidos in situ SPPS

El SPPS se desencadena al vincular el extremo C del primer aminoácido a un soporte sólido activo. El poliestireno, el material utilizado para fabricar este respaldo, no reacciona químicamente y, por lo tanto, es ideal para este propósito. Es posible retener la proteína inmovilizada durante la filtración mientras se descartan los reactivos en fase líquida y los desechos de síntesis. La resina proporciona un grupo protector en el extremo carboxilo terminal. Esta es una parte muy importante de la producción de estudios.

Conclusión

SPPS se basa en la premisa de que la desprotección, el lavado y el lavado de acoplamiento deben ocurrir en ciclos repetidos. Para que un péptido se una en una fase sólida, su amina N-terminal libre debe estar acoplada a una sola unidad de aminoácido N-protegido. Finalmente, el grupo protector se elimina de esta unidad, revelando una nueva amina N-terminal que puede servir como un sitio de unión potencial para otro aminoácido. Cuando se trata de la producción de pruebas policlonales, este es el tipo de opción que puede elegir.